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Glutathion S-Transferasen sind Enzyme, die das Peptid Glutathion an körpereigene und körperfremde Substanzen konjugieren. Dadurch entsteht eine erhöhte Wasserlöslichkeit und die Ausscheidung körpereigener und körperfremder Stoffe wird erleichtert. Neben der Glutathion Konjugation sind Sulfatierung, Acetylierung, Methylierung sowie Glucuronidierung weitere wichtige Schritte der Biotransformation. Als körpereigene Reaktion bei Exposition mit Fremdstoffen reagiert der menschliche Körper oft mit einer verstärkten Bildung von Glutathion S-Transferasen, mit dem Ziel, den Körper vor oxidativem Stress zu schützen.
Etwa 50% der europäischen Bevölkerung tragen eine Deletion des GSTM1 Gens, die für sich genommen keine bekannte pathologischen Bedeutung hat. Bei Exposition mit Fremdstoffen wie z.B. Benzpyren, polyzyklischen Kohlenwasserstoffen kann eine fehlende GSTM1 Enzymaktivität zu einer verstärkten Toxizität aufgrund DNA-schädigender Intermediärprodukte beitragen.
Wenn weitere Glutathion S-Transferasen (GSTP1, GSTT1) und/oder N-Acetyltransferasen (NAT2) ebenfalls genetisch verändert vorliegen, berichten Träger der GSTM1-Deletion über eine erhöhte Empfindlichkeit gegenüber ubiquitären Fremdstoffen.