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Glutathion S-Transferase T1 (GSTT1)

Glutathion S-Transferasen sind Enzyme, die das Peptid Glutathion an körpereigene und körperfremde Substanzen konjugieren. Dadurch entsteht eine erhöhte Wasserlöslichkeit und die Ausscheidung körpereigener und körperfremder Stoffe wird erleichtert. Neben der Glutathion Konjugation sind Sulfatierung, Acetylierung, Methylierung sowie Glucuronidierung weitere wichtige Schritte der Biotransformation. Als körpereigene Reaktion bei Exposition mit Fremdstoffen reagiert der menschliche Körper oft mit einer verstärkten Bildung von Glutathion S-Transferasen, mit dem Ziel, den Körper vor oxidativem Stress zu schützen.

 

Typische Fremdstoffe, die durch die Enzyme der Glutathion S-Transferasen T1 metbolisiert werden, sind Methylbromid, Methylchlorid, Methyliodid, Ethylendibromid, Propylenoxid, Ethylenoxid, Dichlormethan, Bromodichlormethan sowie weitere halogenierte Kohlenwasserstoffe, Organophophate und Epoxide. Viele dieser Substanzen werden in verschiedenen industriellen Bereichen eingesetzt. Etwa 15-20% der Menschen der europäischen Bevölkerung weisen eine Deletion des GSTT1 Gens auf und sind somit nicht in der Lage GSTT1 Enzyme zu bilden. Träger des GSTT1 Gens können GSTT1 Enzyme bilden; durch Intoxikationen kann es aber auch zu einer enzymatischen Hemmung der GSTT1 Enzyme kommen.

 

Im Gegensatz zu den Glutathion S-Transferasen anderer Klassen sind GSTT1 Enzyme neben der Inaktivierung auch an der Aktivierung verschiedener Substanzen beteiligt. Glutathion S-Transferasen metabolisieren Zytostatika wie Doxorubicin, Cyclophosphamid, Etoposid, Anthrazykline und andere Alkylanzien. Darüber hinaus berichteten Träger der GSTT1 Deletion bei gleichzeitigem Vorliegen einer GSTM1 Deletion und dem Genotyp eines NAT2-Langsamacetylierers signifikant häufiger über eine erhöhte Chemikalienempfindlichkeit.



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