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Butyrylcholinesterase

Einige Wirkstoffe, die zur Narkose eingesetzt werden, können zu einem genetisch bedingt ggf. lebensbedrohlichen Atemstillstand führen. Muskelrelexantien wie z.B. Suxamethonium, Mivacurium aber auch Procain und Kokain werden durch die Butyrylcholinsterase (BChE) metabolisiert.

 

Im Gen der BChE werden derzeit 68 Sequenzvarianten beschrieben, die zu einer veränderten bzw. defizienten Aktivität der BChE führen (Stand August 2013). Die genetisch bedingt fehlende BChE Aktivität führt zu einem fehlenden Abbau der genannten Wirkstoffe und einer verlängerten postoperativen Apnoe. Zwei genetische Varianten werden besonders häufig in der kaukasischen Bevölkerung beobachtet: die BChE-K Variante mit einer Häufigkeit von 1:100 und die BChE‑A Variante mit einer Häufigkeit von ca. 1:3500 mit einem schwereren Verlauf. Die neuromuskuläre Funktion normalisiert sich nach Abbau der Muskelrelaxantien unter künstlicher Beatmung.

 

Die physiologische Bedeutung der BChE ist nicht restlos geklärt. Menschen mit einem genetischen bedingten BChE Mangel sind ohne Exposition symptomlos. BChE katalysiert die hydrolytische Spaltung der Esterbindung in Cholinestern. Es wird vermutet, dass die BChE die Fähigkeit hat, Acetylcholin zu spalten. Weitere Substrate der BChE sind Aspirin, Bambuterol, Irinotecan, Heroin und Methylprednisolon. Es gibt Hinweise aus der internationalen Literatur, dass die BChE Organophosphate wie Soman neutralisiert. Träger einer BChE Genvariante zeigten sich als sensitiver gegenüber Organophosphaten verglichen mit Trägern des Wildtyp Gens. Trikresylphosphate sowie seine Metabolite zeigen eine inhibierende Wirkung auf BChE Enzyme.

 



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